Los priones adquirieron fama hace unos años como las principales causas de las encefalopatías espongiformes transmisibles, entre las que se encuentra el scrapie, pero no fue hasta hace poco que los investigadores a entender su mecanismo exacto de propagación. Ahora, un trabajo que involucra a investigadores de la Universidad de Santiago de Compostela (USC) ha comparado los priones naturales y artificiales. Ambos están compuestos exclusivamente de proteínas, carecen de ácidos nucleicos, son igualmente infecciosos y causan la misma enfermedad neurodegenerativa mortal que los naturales.
El hallazgo se publica en la prestigiosa revista PLoS Pathogens en un artículo del destacado investigador Alejandro M. Sevillano, de la Universidad de California y el equipo de la USC del profesor Jesús Requena. Se demuestra que un prión recombinante producido artificialmente tiene una estructura similar a la de los priones naturales presentes en los cerebros de animales experimentales infectados por este extraño agente infeccioso. Este es un hito relevante que se ha agregado a otros avances recientes en el mismo grupo de la USC que también resolvió recientemente en colaboración con Sevillano, “Nos permite entender el mecanismo de propagación de agentes patógenos enigmática”, dice Requena. La posibilidad de generar priones artificiales es necesaria para desentrañar los detalles moleculares de su estructura y así avanzar en la comprensión de su comportamiento.
El estudio forma parte de la tesis doctoral de Alejandro M. Sevillano, actualmente investigador postdoctoral en el laboratorio del profesor Christina J. Sigurdson en la Universidad de California en San Diego, donde sigue trabajando con priones.
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